茁彩生物ㅣ高度保守的小分子蛋白---真核翻译起始因子4E结合蛋白1（4E-BP1）
真核翻译起始因子4e结合蛋白1(eif4e-bind-ing protein 1,4e-bp1)是一种高度保守的小分子蛋白，在蛋白翻译起始途径选择中发挥重要的功能。
4e-bp1通过与脚手架蛋白elf4g竞争性结合转录起始因elf4e,抑制elf4e的功能及帽依赖性蛋白质翻译起始。4e-bp¹受pi3k/akt/mtor、mek/erk/mapk等多种信号通路的调节，4e-bp¹发生磷酸化修饰后与elf4e解离。除负调控蛋白翻译起始功能外，4e-bp1还通过调节eyclind1的翻译、与plk1相互作用等，从而影响细胞周期进程。mtor/4e-bp1通路还参与调节线粒体依赖性凋亡通路。临床研究还发现，4e-bp1与肿瘤细胞侵袭力、肿瘤对化疗耐药性和肿瘤预后有关。
14e-bp1的基本功能：负调控帽依赖性蛋白翻译起始
真核细胞蛋白翻译起始主要有两种调节机制，即5'端帽(cap/m7gpppx)依赖和帽非依赖调节机制。其中帽依赖的翻译起始调节模式是在mrna的5'端m7gpppx帽结构形成一个前起始eif4f复合物，由rna解旋酶eif4a、帽结合蛋白elf4e和支架蛋白eif4g三个亚基构成。elf4e能够与mrna的5'cap结构结合，并通过elf4g与elf4a共同形成eif4f复合物，elf4f可打开5'非翻译区(utr)的二级结构，促进核糖体与mrna 5'末端结合。elf4e-结合蛋白1(eif4e-binding protein,4e-bp1)是一种高度保守的小分子蛋白，属于elf4e蛋白家族，是elf4f功能负调节分子，即4e-bp1可与elf4g竞争性结合elf4e分子，促使其与eif4f复合物解聚。在静止细胞中，低磷酸化形式的4e-bp¹在mrna帽端与转录起始因子eif4e紧密结合，从而抑制蛋白翻译起始elf4f复合物的形成。细胞受生长因子或其它因素刺激后，4e-bp¹在多个位点发生磷酸化修饰，磷酸化的4e-bp¹与elf4e解离，后者随即与elf4g结合，形成有功能性的elf4f复合物，促进蛋白质翻译。因此，4e-bp1在帽依赖翻译中发挥限速作用，是蛋白翻译起始途径选择中的一个重要的功能调节分子，它参与蛋白质合成、细胞的存活和细胞的生长、增殖和代谢。4e-bp1磷酸化和稳定性可以受多个信号转导通路和激酶的调控，包括pi3k/akt信号通路、mapk信号通路、mtor信号通路等。mtor信号通路通过两条途径促进蛋白合成：其一是磷酸化4e-bp1使其失活，从而促进蛋白翻译起始复合物的形成；其二是磷酸化和激活核糖体蛋白s6激酶1(s6k1)。
真核细胞的蛋白翻译终止点是蛋白合成的另一个调控点，由两个相互结合的释放因子erf1和erf3介导的，哺乳动物细胞中有两个基因编码erf3产物，即erf3a/gspt¹和erf3b/gspt2。erf3a/gspt¹是哺乳类细胞中执行翻译终止功能的主要因子，erf3b/gspt2可以替代此功能。最近有研究发现过表达erf3b蛋白可促进hepg2细胞有g1期进入s期，与此同时，4e-bp1的s65位点呈超磷酸化状态。4e-bp1最初crf3b蛋白的差异表达为作为肝细胞癌生物标志物而发现，能够改变细胞周期的同时影响hepg2中4e-bpi ser65位的磷酸化状态。此前就有报道，敲低erf3a后会诱发g1期阻滞，通过抑制mtor活动导致蛋白翻译速率下降。
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