凝血酶（Thrombin）的用途
凝血酶（thrombin）的用途
来源：牛血浆
性状：白色或微黄色冻干粉
规格：1000u/支
保存：冻干粉4-8℃
纯度：sds-page电泳纯度≥95%（无蛋白酶）
比活：≥2000u/mgpr
使用方法：生理盐水溶解使用，复溶后-20度冻存，避免反复冻融
用途：凝血酶时间检测试剂（tt）配制、纤维蛋白原检测试剂（fib）配制、tb位点酶切、纳豆激酶活力测定、尿激酶活力测定等,非临床治疗使用。
简介：凝血酶（thrombin）来源于牛血浆，分子量37kd，是由两条肽链（31kd和6kd）通过二硫键组成的。凝血酶是凝血酶原（凝血因子ⅱ）激活后形成的蛋白质水解酶，其催化纤维蛋白原（fibrinogen）水解掉a肽和b肽，由此形成纤维蛋白单体，单体进一步聚合。
由于凝血酶具有切割序列专一性强，水解效率高的特点，它被广泛地应用于基因工程产品的开发，其应用之一是作为工具蛋白酶用于重组融合蛋白质的特异性断裂，尤其适用于生物工程制药业及基因工程、生物化学、分子生物学等研究。
凝血酶是一种广泛用于切割标签的蛋白酶，能够有效切质量比仅为1:2000的蛋白。建议消化缓冲液:20mmtris-hcl缓冲液，150mm nacl，ph8.0，于20℃到37℃之间切割0.3到16小时,1u可切割约0.1-0.5mg蛋白。
凝血酶最佳切割位点是x4-x3-p-r[k]-x1'-x2',这里x4和x3是疏水氨基酸而x1'和x2'是非酸性氨基酸，一些经常使用的识别位点l-v-p-r-g-s,l-v-p-r-g-f,和m-y-p-r-g-n。在x4-x3-p-r-g-x2'之间切割比在4-x3-p-k-l-x2'更有效。其他识别位点是x2-r[k]-x1',这里x2或者x1'是甘氨酸，例如a-r-g和g-k-a，这里切割发生在第二个残基后。在凝血酶切割位点和n末端标签之间插入五个甘氨酸残基可改善切，通过这一甘氨酸连接肽只需较少酶量就可达到完-全切割,而且也可以避免可能发生的错误切割。凝血酶可从切割产物中用p-氨基琼脂糖亲和纯化,或者苯甲脒琼脂糖移去。
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