新研究揭示：GPCRs的全新信号传递过程，德国MB助力科研
分子实验对实验环境有一定要求，德国mb公司的pcr实验污染清除试剂，助力分子生物学研究
配体刺激的g蛋白偶联受体(gpcrs)激活异三聚体g蛋白启动信号，从而调节各种关键的生理过程。已知可激活细胞外信号调节激酶(erk)——细胞增殖和存活的主要调节因子。然而，gpcr介导的erk激活的确切机制还没有被清楚地理解。
erk是细胞增殖和存活的主调控因子，是gpcr信号的最重要下游成分之一。然而，gpcrs激活erk信号的分子机制仍然知之甚少。添加缺失的空间信息，对于更好地理解gpcr介导的erk信号的机制至关重要，因为erk和gpcr信号都是空间分隔的。特别是，新出现的证据表明，gpcrs信号不仅来自质膜，还来自网格蛋白和β-抑制素介导的胞吞作用后的早期核内体，因此能够对下游信号传递进行时空控制。然而，gpcr介导的erk信号是如何在空间上被调节的，以及这两个时空分离的gpcrs池是如何与erk机制耦合的，目前还不清楚。
近日，发表在《nature》上，标题为：“non-canonical β-adrenergic activation of erk at endosomes”的文章，揭示核内体中erk的非典型调控是由定位的β-肾上腺素能受体和g蛋白gαs引起的。
配体刺激的受体内吞作用后，核内体定位的活性gαs在功能上招募erk信号元件如raf和mek，刺激核内体和核erk活性，从而控制基因表达和细胞增殖。
g蛋白偶联受体(gpcrs)是最大的信号受体家族，也是重要的药物靶点。
利用亚细胞靶向erk活性生物传感器，研究人员发现β2ar信号在核内体上诱导erk活性，但在质膜上不诱导。这种erk活性依赖于活跃的核内体定位的gαs，需要配体刺激的β2ar内吞作用。研究人员进一步确定了一个由gαs、raf和丝裂原激活蛋白激酶组成的内体细胞定位非典型信号轴，导致内体细胞erk活性传播到细胞核。选择性抑制内体β2ar和gαs信号通路可使核erk活性、myc基因表达和细胞增殖减弱。这些结果揭示了通过gpcr信号通路进行erk空间调控的非典型机制，并确定了一个功能重要的内体信号轴。
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