抗体的结构特征
抗体是能与抗原特异性结合的免疫球蛋白(immunoglobulin,ig)。ig分五类，即igg、iga、igm、igd和ige。与免疫测定有关的ig主要为 igg和igm。ig由两个轻链（l）和两个重链（h）的单体组成。ig的轻链是相同的，有κ（kappa）和λ（lambda）两种型别。五类ig的重链结构不同，这决定了它们的抗原性也不同。igg和igm的重链分别称为γ（gamma）链和μ（mu ）链。
重链和轻链的n端的氨基酸排列顺序因各种抗体而异，称为可变区，分别用vh和vl表示。两者构成抗体的抗原结合部位，只与相应的抗原决定簇匹配，发生特异性结合，是抗体专一性结合抗原的结构基础。
igg可被木瓜蛋白酶分解为三个区段，其中两个相同的区段称抗原结合片段（fab）。每个fab都保存结合抗原的能力，但只有一个抗原结合位点，是单价的，与抗原结合后不出现凝集或沉淀。另一区段称fc段，无抗体活性，但具有igg te有的抗原性。
igg可被胃蛋白mei分解为两个片段，一个fab双体，称f（ab'）2，能和两个相同的抗原结合；另一片段类似fc，随后被分解成小分子多肽，无生物活性。
igm是由五个单体组成的五聚体，含 10个重链和10个轻链，具有10个抗原结合价，由于空间位置的影响，只表现为五个抗原结合价。igm分子量约为900000，igg分子量约为150000。
机体被微生物感染后，先产生igm抗体，然后产生igg抗体。经过一段时间，igm抗体量逐渐减少而消失，而igg抗体可长期存在，在疾病痊yu后可持续数年之久。
igm抗体一般为保护性抗体具有免疫性。因此igm抗体的测定，对某些传染病如甲型肝炎有较高的临床诊断价值。
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